Izmenjava glicina in serina

Glicin je edina izmed vseh aminokislin, ki tvorijo beljakovine in jim v molekuli manjka asimetrični atom ogljika. Vendar je presnovno povezan s kemičnimi sestavinami telesa bolj kot katera koli druga aminokislina..

Diagram kaže, da ima glicin nenadomestljivo vlogo pri nekaterih sintezah, zlasti pri tvorbi beljakovin, purinskih nukleotidov, hemoglobinskega hema, parnih žolčnih kislin, kreatina, glutationa itd. Večina teh reakcij je predstavljena v ustreznih oddelkih učbenika. Tu izpostavimo reakcije, s katerimi poteka medsebojna pretvorba glicina, serina in treonina, pa tudi reakcije katabolizma glicina. Pokazalo se je, da tetrahidrofolna kislina sodeluje v reakciji medsebojne pretvorbe glicina in serina; to reakcijo katalizira piridoksalni encim serin oksimetiltransferaza:

Obstajajo tudi dokazi o medsebojni pretvorbi treonina in glicina v reakciji treldin aldolaze:

Za glavno pot katabolizma glicina v živalskih tkivih pa se šteje razgradnja na CO2., NH3.in N 5, N 10-metilenetetrahidrofolna kislina po enačbi:

Mehanizem te reakcije, ki jo je nedavno razkril K. Tada, vključuje sodelovanje encimskega sistema mitohondrijskega cepitve glicina, ki se razlikuje od glicin sintaze in je sestavljen iz 4 beljakovin: P-protein, ki vsebuje piridoksal fosfat (glicin dekarboksilaza); Lipoična kislina, ki vsebuje H-beljakovine; T-protein, ki zahteva prisotnost THPK, in L-protein, imenovan lipamid dehidrogenaza:

Biološki pomen te poti katabolizma glicina je najverjetneje v tvorbi aktivnega enoogljičnega fragmenta (N 5, N 10 -CH2.- THPK), ki se uporablja v edinstvenih reakcijah sinteze metionina, purinskih nukleotidov, timidilne kisline itd. Pridobljeni so dokazi, da dedno neketogeno glicinemijo (zvišanje ravni glicina v krvi) povzroča pomanjkanje P- ali T-beljakovin v encimskem sistemu, ki cepi glicin, in možganih ter da vsako od teh beljakovin nadzoruje ločen gen.

Serin se z serin dehidratazo zlahka pretvori v piruvat. V zvezi s tem v tkivih obstajajo pogoji za pretvorbo glicina (preko serina) v piruvat. Na ta način se izvaja sodelovanje glicina v presnovi ogljikovih hidratov. Serin ima pomembno vlogo pri biosintezi kompleksnih beljakovin - fosfoproteinov in fosfogliceridov. Poleg fosfatidilserina se pri biosintezi fosfatidil etanolamina in fosfatidilholina uporabljata ogljikov okostje in serinski dušik (glej poglavje 11).

Številne druge bistvene funkcije glicina, zlasti sodelovanje pri tvorbi δ-aminolevulinske kisline pri sintezi porfirinov (hema) in purinskih nukleotidov, so obravnavane spodaj (glej poglavje 13)..

Značilnosti izmenjave glicina in serina

povzetek

Na temo: Presnova glicina, motnje.

Opravljen: študent 2. letnika

Fakulteta za medicino

Gr.1010

Germash E.S..

Tomsk-2011

Glicin spada med enostavne aminokisline. Kot gradbeni element aminokislinski glicin služi kot predhodnik za sintezo drugih aminokislin in kot darovalec aminokislinske skupine pri sintezi hemoglobina in drugih snovi.Pomanjkanje aminokislinskega glicina vodi do oslabitve vezivnega tkiva telesa in do zmanjšanja njegove energetske ravni. Glicin povzroča številne koristne izboljšave v telesu. Pomaga pri zdravljenju zmanjšane funkcije hipofize. Zaradi jeter proizvaja glikogen in je izhodišče pri sintezi kreatina, najpomembnejšega nosilca energije, brez katerega je nemogoče učinkovito mišično delo, zato je glicin nepogrešljiv za normalno delovanje mišic in je učinkovit pri mišični distrofiji.

Glicin deluje antioksidativno in antitoksično; Glicin uravnava presnovo, normalizira procese zaščitne inhibicije v centralnem živčnem sistemu, zmanjšuje čustveni stres, povečuje duševno zmogljivost.

Glicin je bistven za sintezo imunoglobulinov in protiteles, zato je še posebej pomemben za delovanje imunskega sistema.

Glicin pomaga zmanjšati visoke ravni kislosti v krvi, ki so posledica neravnovesij levcina, ki povzročajo slab zadah in vonj po telesu.

Glicin je katalizator za proizvodnjo rastnega hormona v hipofizi.

Glicin se uporablja za:

Zmanjšanje čustvenega stresa,

• boljše zaspanje in normalizacija spanja;

· Povečanje duševne zmogljivosti;

· Zmanjšanje vegetativno-žilnih motenj (tudi v klimakteričnem obdobju);

· Zmanjšanje možganskih motenj pri ishemični možganski kapi in travmatični možganski poškodbi;

· Zmanjšanje toksičnega učinka alkohola in zdravil, ki zavirajo funkcije centralnega živčnega sistema;

Zmanjšanje hrepenenja po sladkem.

V zadnjem času zdravniki, ki se osredotočajo na hranila, uporabljajo glicin za zdravljenje hipoglikemije - nizkega krvnega sladkorja..

Tudi glicin se uporablja v primeru povečane kislosti želodčnega soka in je del številnih sredstev za zmanjšanje kislosti želodčnega soka..

Naravni viri glicina:
- Želatina
- Govedina
- Jetra
- Arašid
- Oves

Nekaj ​​pozornosti pritegne možna vpletenost glicina v epileptogenezo. Tako kot GABA zavira nevronsko aktivnost na vseh ravneh centralnega živčnega sistema, vendar največ v hrbtenjači in možganskem deblu. Možno je, da obe aminokislini zavirata paroksizmalno vzbujanje. Poleg neposrednega zaviralnega učinka lahko glicin vpliva na nevronsko aktivnost, saj je tesno povezan z metabolizmom glutamina, saj zavira glutamin sintetazo..
Morda je ravno ta okoliščina pojasnila zmanjšanje ravni glutamina med epileptičnimi napadi..

Poleg tega je glicin predhodnik številnih pomembnih spojin: triptofana, histidina, karbamonil fosfata, glukozamin-6-fosfata, AMP, to pomeni, da lahko aktivira "sintetični cikel".

Glicin je po svoji kemijski strukturi pogosta nebistvena alifatska aminokislina, ki se sintetizira v vsakem človeškem telesu. Ko glicin vstopi v telo skozi prebavila, se absorbira v krvni obtok in vstopi v jetra, kjer se glicin uporablja za sintezo beljakovin. Ko se glicin zaužije sublingvalno (pod jezikom), se glicin absorbira v krvni obtok in s pretokom krvi vstopi v možgane, kjer glicin že deluje kot nevrotransmiter, ki deluje na receptorje v možganih. Pod delovanjem glicina nevroni proizvajajo manj glutaminske kisline, ki ima "vznemirljiv" učinek, in več GABA, ki deluje "zaviralno".

Spodaj so glavne točke iz navodil za uporabo glicina.

Zaradi svojega "zaviralnega" učinka na centralni živčni sistem glicin uravnava metabolizem, normalizira in aktivira procese zaščitne inhibicije v centralnem živčnem sistemu, zmanjšuje psiho-čustveni stres in povečuje duševno zmogljivost. Glicin ima glicin in GABA-ergične, alfa1-adrenergične blokade, antioksidativne, antitoksične učinke; uravnava aktivnost receptorjev glutamata (NMDA).

Delovanje glicina na človeško telo:

1. Zmanjšuje psiho-čustveni stres, agresivnost, konflikte, povečuje socialno prilagoditev;
2. izboljšuje razpoloženje;
3. Olajša zaspanost in normalizira spanec;
4. povečuje duševno zmogljivost;
5. Zmanjša vegetativno-žilne motnje (tudi v menopavzi);
6. Zmanjša resnost možganskih motenj pri ishemični možganski kapi in travmatični možganski poškodbi;
7. Zmanjša toksični učinek alkohola in drugih zdravil, ki zavirajo delovanje centralnega živčnega sistema.

Značilnosti izmenjave glicina in serina

Glicin je edina izmed vseh aminokislin, ki tvorijo beljakovine in jim v molekuli manjka asimetrični atom ogljika. Vendar je presnovno povezan s kemičnimi sestavinami telesa bolj kot katera koli druga aminokislina..

Glicin se uporablja za sintezo številnih pomembnih spojin (hem, purinski nukleotidi, parne žolčne kisline, glutation, kreatin, mravljična kislina, hipurna kislina). Po razgradnji se glicin spremeni v glioksalno kislino, ki se spremeni v mravljinčno kislino, ki se nato uporabi za tvorbo glicina

(NH2 - CH2 - COOH) serin (OH - CH2 - CH2 (NH2) - COOH). Glicin lahko sintetiziramo iz treonina, serina, glioksalata. Glicin lahko pretvorimo v serin, medtem ko je darovalec enoogljikovega radikala tetrahidrooronat.

CH2 - COOH CH2 - CH - COOH

Nadalje lahko serin pretvorimo v PVC.

Obstajajo tudi dokazi za medsebojno pretvorbo treonina in glicina v reakciji treonin aldolaze:

Glavna pot katabolizma glicina je transformacija, ki jo katalizira kompleks glicin-sintaze (zelo podoben MPC), zaradi česar nastanejo NH3, CO2 in metilenska skupina preide v THPA tetrahidrofolno kislino s tvorbo metilentetrahidrofolata. To se zgodi v mitohondrijih:

NH2 - CH2 - COOH NH3 + CO2

Glicin glicin sintazni kompleks

Mehanizem te reakcije, ki jo je nedavno razkril K. Tada, vključuje sodelovanje mitohondrijskega encimskega sistema za cepljenje glicina, ki se razlikuje od glicin sintaze in je sestavljen iz 4 beljakovin: P-protein, ki vsebuje piridoksal fosfat (glicin dekarboksilaza); Lipoična kislina, ki vsebuje H-beljakovine; T-protein, ki zahteva prisotnost THPK, in L-protein, imenovan lipamid dehidrogenaza:

Biološki pomen te poti katabolizma glicina je najverjetneje v tvorbi aktivnega enoogljičnega fragmenta (N5, N10-CH2-THPA), ki se uporablja v edinstvenih reakcijah sinteze metionina, purinskih nukleotidov, timidilne kisline itd. Dobljeni so dokazi, da je dedna ne-ketogena glicinemija (povečana raven glicina v krvi) je posledica pomanjkanja P- ali T-beljakovin v encimskem sistemu, ki cepi glicin, in je vsaka od teh beljakovin nadzorovana z ločenim genom.

Serin se z serin dehidratazo zlahka pretvori v piruvat. V zvezi s tem v tkivih obstajajo pogoji za pretvorbo glicina (preko serina) v piruvat. Na ta način se izvaja sodelovanje glicina v presnovi ogljikovih hidratov. Serin ima pomembno vlogo pri biosintezi kompleksnih beljakovin - fosfoproteinov in fosfogliceridov. Poleg fosfatidilserina se pri biosintezi fosfatidil-etanolamina in fosfatidilholina uporabljata ogljikov okostje in serinski dušik..

Motnje presnove glicina vključujejo glicinurijo, ki je povezana z oslabljeno reabsorpcijo glicina v ledvičnih tubulih. To je verjetno dedna patologija, ki jo podeduje dominantna lastnost, povezana s kromosomom X. Omenili smo, da se glicin lahko pretvori v glioksalno kislino, ki se nato pretvori v mravljično kislino ali glicin. To reakcijo katalizira glicin transaminaza. S pomanjkanjem tega encima se glioksalna kislina ne more pretvoriti v glicin ali pa encim, ki pretvori glioksalno kislino v mravljinčno kislino, ne deluje, njen presežek se spremeni v oksalat, ki se v obliki kamnov kopiči v sečnem traktu, medtem ko se razvijeta hipertenzija in odpoved ledvic, kar lahko privede do smrt v otroštvu.

Serin se uporablja v tkaninah za:

je darovalec enoogljičnih radikalov (metil, - CH2OH, karbonil, - CH -, = CH -),

sinteza fosfolipidov, sfingomielinov.

Razgradnja serina s serin hidratazo vodi do tvorbe piruvata (v resnici gre za neoksidacijsko deaminacijo).

HO - CH2 - CH - COOH CH2 = C - COOH CH3 - C - COOH

serin NH2 NH2 NH

Serin se lahko razgradi v glicin in naprej po poti razgradnje glicina.Reakcija pretvorbe glicina v serin in nadaljnji prenos enoogljikovih radikalov poteka z aktivno obliko folne kisline (THFA - tetrahidrofolna kislina). THPA vsebuje različne radikale z enim ogljikom, ki se uporabljajo na primer za sintezo purinskih in pirimidinskih baz nukleinskih kislin. Folna kislina je vitamin. S pomanjkanjem se razvije anemija (novorojenčki, nosečnice). Folna kislina je sestavljena iz ateridina, para-aminobenzojske kisline in glutamata. Folna kislina se v THPA pretvori z encimom dihidrofolat reduktazo. Vsebovano v kvasu, zelenih listih. Dnevna potreba je 1-2 mg. Antivitamini (antifolati) - aminopterin, metotreksan (ametopterin) - se pogosto uporabljajo za zdravljenje levkemije, horionepitelioma, delujejo citostatično in bakteriocidno (bakteriostatično). V medicinski praksi se sulfanilamidna zdravila pogosto uporabljajo kot konkurenčni zaviralci pretvorbe para-aminobenzojske kisline v folno kislino, kar vodi do zmanjšanja sinteze NA (zaradi upočasnitve ali prenehanja sinteze THFA iz folata). Končni rezultat teh dogodkov je smrt mikroorganizmov.

Serin in glicin sta lahko dajalca enoogljičnih fragmentov. V reakciji pretvorbe serina v glicin ali katabolizma glicina v SO2 in Н2О se skupina -CH2— prenese v THF.

Nadaljnje presnovne transformacije preoblikujejo skupino -CH2 v druge skupine in določijo načine njihove uporabe. Metilna skupina je potrebna za pretvorbo homocisteina v metionin, metilen, metilen in formilne skupine pa sodelujejo pri biosintezi vseh purinov in enega od pirimidinov, timina..

Glicinemija je dedna bolezen (r), ki jo povzroča kršitev presnove aminokislin in jo spremlja povečana vsebnost glicina v krvi in ​​urinu, ketoacidoza. Znanih je več kot deset različic bolezni: • izolirani neketotični I, 238300, GLDC (P protein v sistemu katabolizma glicina), 9p24 9p23; • izolirani neketotični II: 238310, AMT (H protein sistema glikolnega katabolizma, aminometiltransferaza), 3p21,3 3p21,2; • ketotični I: 232000, PCCA (pomanjkanje propionil CoA karboksilaze), 13q32; • ketotic II: 232050, PCCB (pomanjkanje propionil CoA karboksilaze), 3q21 q22. Multiencimski sistem katalizma glicina (EC 2.1.2.10) vsebuje vsaj štiri beljakovine (P, H, T in L). Večina bolnikov z glicinemijo ima napako P-beljakovin (od glicin dekarboksilaze, odvisne od piridoksal fosfata.

Oznaka za mednarodno klasifikacijo bolezni ICD-10:

E72.5 Motnje presnove glicina

Klinična slika je odvisna od prisotnosti ali odsotnosti ketoze.

Ageneza kalozemskega telesa

Smrt v zgodnjem otroštvu.

• V ketoacidotičnih oblikah - bruhanje, ketoza, hiperamonemija, trombocitopenija, nevtropenija.

• V primeru pomanjkanja propionil-CoA karboksilaze (tudi ketotične oblike) - nenavaden obraz z okroglimi lici in konturo zgornje ustnice v obliki "Kupidove čebule". Laboratorij: hiperglicinemija, hiperglicinurija, zmanjšano izločanje oksalata v urinu.

Laboratorijske raziskave. Povišane ravni glicina v krvi in ​​urinu, medtem ko se plazemske koncentracije levcina, izolevcina in valina povečajo.

Zdravljenje. Takojšnje in dramatično zmanjšanje prehranskih beljakovin (popolnoma izključimo ketogene aminokisline - levcin, izolevcin, valin, treonin in metionin) • Rehidracija s povečanjem elektrolitov in bikarbonatov

Sopomenke • Glikolna bolezen • Hiperglicinemija • Glicinoza.

Sinteza glicina

Sinteza aminokisline glicina se nenehno pojavlja v človeškem telesu in zagotavlja potrošni material za proizvodnjo beljakovin, hormonov in biološko aktivnih molekul. Preberite članek do konca in spoznali boste mehanizme reakcij, ki potekajo v telesu za sintezo glicina. Iz česa nastaja glicin, kje nastaja in katere dodatne komponente so potrebne za sintezo glicina. Z vami Galina Baturo in aminokislina glicin.

Sinteza glicina

Aminokislina glicin je nebistvena proteinogena aminokislina. To pomeni, da je glicin vključen v beljakovine. V velikih količinah je prisoten v želatini, kot amid je sestavni del hormonov vazopresin in oksitocin. Kot že ime pove, je vazopresin hormon, ki krči žile in zvišuje krvni tlak. Oksitocin je hormon, ki prispeva k krčenju gladkih mišic, sprošča se v velikih količinah med porodom, zaradi česar se maternica krči in plod potisne iz maternice.

Glicin je del glutationa, hipurne in glikoholne kisline. Človeško telo proizvaja tudi N-metil-derivat glicina - sarkozin. Je derivat holina in aminokisline metionin.

Glicin je vir pomembnih presnovkov, kot so kreatin, purinske baze in porfirini, iz katerih nastaja krvni protein hemoglobin..

Kot nebistvena aminokislina se glicin zlahka sintetizira v telesu. Nastane v naslednjih reakcijah: cepitev aminokislinskega serina, sinteza iz vode in amoniaka, aminiranje glioksilne kisline, demetilacija sarkozina.

Sinteza glicina iz serina

90% glicina se v telesu sintetizira iz aminokisline serin, ki je prav tako nebistvena in proteinogena. Ogljikovo ogrodje prejme serin iz 3-fosfoglicerata, vmesnega produkta pri razgradnji glukoze, aminsko glavo pa zagotavlja glutaminska kislina. Zdi se, da pri takih zadevah v telesu ne bi smelo primanjkovati glicina: glukozo vedno dobimo v presežku, glutaminska kislina, ki je glutamat, pa je v prehrani obilno zastopana. Vendar zaseda čaka tam, kjer ne pričakujete. In imenuje se vitamin B9, z drugimi besedami, folna kislina, ki bi jo v teoriji morali dobiti s svežimi listi in zelišči. V našem pasu, kjer je devet mesecev zima, to še posebej velja.

Aktivna oblika vitamina B9 (folna kislina) sodeluje pri sintezi glicina - H4.-Folat, aka TetraHidroFolna kislina (THFA).

Tvorba THPA iz folne kisline se pojavi v jetrih, to je zapletena kaskada reakcij, v kateri sodelujejo posebni encimi, katerih koencim je NADP. Nastali THPK reagira s serinom s sodelovanjem encima SerineOxyMethylTransferase.

THPK prevzame metilno skupino CH3., nahaja se v položaju β in se spremeni v N 5 N 10 metilen4.Folat in alkoholna skupina se odcepi kot voda. Kaj pomeni to besno ime? Folat je kratica za folna kislina, ker ima hidroksilni rep, COOH. Metilen - pomeni, da je spojina prevzela metilno skupino CH2., in sprejel molekule dušika N v položajih 5 in 10.

Reakcija je lahko reverzibilna, t.j. glicin je lahko vir serina. V tem primeru N 5 N 10 metilenH4.Folat da metilno skupino glicinu, voda pa postane vir alkoholne skupine za serin. N 5 N 10 metilenH4.Folat, ki se tvori skupaj z glicinom, se hitro pretvori v N 5 metil4.Folat, ki sodeluje pri razstrupljanju strašljivega homocisteina in ga pretvori v esencialno aminokislino metionin. Reakcija vključuje aktivno obliko vitamina B12 metilkobalamin.

Sinteza glicina iz treonina

Dolgo časa so verjeli, da se razgradnja treonina s tvorbo glicina pojavi v jetrnih celicah (hepatocitih) pod vplivom encima treonin aldolaze. Učbeniki so spodaj narisali čudovito reakcijsko enačbo. Naj vas ne zavede reverzibilnost reakcije. Že takrat je bilo poudarjeno, da gre reakcija v živih organizmih predvsem k razgradnji treonina s tvorbo glicina in acetaldehida. Povratne sinteze treonina v živih organizmih niso opazili.

Zdaj je znano, da se encim treonin aldolaza cepi s tvorbo glicina, ne L-treonina, ki ga vsebujejo beljakovine, temveč stereoizomer alotreonin, ki ni vključen v sintezo beljakovin (1).

Tvorba glicina med razgradnjo treonina že dolgo velja za možno v mitohondrijih pod vplivom encima treonin dehidrogenaze, katere aktivnost je odvisna od NAD. Kot rezultat se tvori aminoaceton, ki se oksidira v α-aminoacetoocetno kislino, ki pa je predhodnica glicina. Treba je opozoriti, da so ljudje v procesu evolucije izgubili sposobnost sinteze treonin dehidrogenaze, zato tvorba glicina iz treonina v človeškem telesu ni mogoča (2).

V človeških jetrih se lahko v procesu razstrupljanja glioksilne kisline (glej spodaj) treonin transaminira pod vplivom encima kinurenin amino transferaze, za katerega se je izkazalo, da je enak serin piruvat amino transferazi in alanin glioksil amino transferazi. V jetrnih peroksisomih v prisotnosti piridoksal fosfata (aktivne oblike vitamina B 6) se treonin kombinira z glioksilno kislino, kar ima za posledico tvorbo glicina in α-keto-β-aminomaslene kisline.

Sinteza glicina iz ogljikovega dioksida in amoniaka

V jetrih vretenčarjev (in ljudi) lahko s sodelovanjem encima glicin sintaze glicin nastane iz ogljikovega dioksida, amoniaka in tudi aktivne oblike vitamina B9 - N 5 N 10 metilena4.Folat (glej reakcijo 1) in NADH + H. Reakcija je reverzibilna, t.j. glicin se lahko razgradi do ogljikovega dioksida in amoniaka, da nastane metilirana oblika folata in NADH + H. Reakcija poteka v prisotnosti aktivne oblike vitamina B6 piridoksal fosfata. Tako sinteza glicina zahteva dva vitamina: folno kislino (B9) in piridoksin (B6). Folno kislino najdemo v svežih zeliščih, pa tudi v jetrih, težava pa je v tem, da se s toplotno obdelavo uniči. Piridoksin najdemo v sončničnih semenih, otrobevem kruhu, fižolu, rdečih morskih ribah in drugi hrani.

Sinteza glicina iz glioksilne kisline

Glioksilna kislina je strašen strup, ki zavira tkivno dihanje. Najdemo ga v velikih količinah v nezrelih sadežih, zato jih ne smemo jesti, zlasti pri težavah z jetri in trebušno slinavko. V tridesetih letih, ko je v Srednji Volgi izbruhnila lakota, je moj stric kot najstnik umrl po zaužitju nezrelih jabolk. Nezrela jabolka so se izkazala za mamljivo hrano, ki ji izčrpan organizem ni kos. Drugič je moj ljubljenček skoraj odšel v zajčji raj, ki je ujel nezrela jabolka, in nisem takoj ugotovil, da to zanj ni najbolj primerna hrana. Ko sem zajec izčrpal in se spomnil žalostne zgodbe svojega strica, sem trdno ugotovil, da nezrelih jabolk nikoli ne smemo jesti. Zdaj vem, zakaj - zaradi visoke vsebnosti glioksilne kisline.

Glioksilna kislina nastaja tudi med biotransformacijo etilen glikola - strupa, ki se doda antifrizu - tekočinam, ki ne zmrzujejo. V primeru nenamernega (in včasih tudi nenaključnega) zaužitja jetra poskušajo nevtralizirati etilen glikol, vendar so posledično spojine še bolj strupene in ena izmed njih je glioksilna kislina.

V majhnih količinah se glioksilna kislina tvori kot stranski produkt na poti tvorbe holina iz serina. Holin potrebujemo, ker proizvaja nevrotransmiter acetilholin..

Encim dekarboksilaza odgrizne karboksilni rep serina, kar povzroči amino alkohol 2-aminoetanol in sproščanje ogljikovega dioksida.

2-aminoetanol se lahko uporablja za sintezo holina in nadalje za sintezo nevrotransmiterja acetilholina ali pa se lahko spremeni v glikolaldehid, saj je med oksidativno deaminacijo izgubil aminsko glavo.

Glikolni aldehid je strupena snov, ki jo je treba takoj nevtralizirati. Ne tvori se le iz 2-aminoetanola na poti pretvorbe serina, temveč tudi med razgradnjo purinskih baz (ogrodje molekul DNA in RNA - genetske matrike celic) in med alternativno potjo glikolize - razgradnjo sladkorjev z sproščanjem energije. Tako obstajajo 3 viri naravnega tvorjenja glikolaldehida:

  • pretvorba aminokislinskega serina v 2-aminoetanol, ki daje glikolni aldehid
  • razgradnja purinov: ksantin se pretvori v sol sečne kisline, ki se dekarboksilira, tj. izgubi karboksilni rep in se spremeni v alantoin in alantojsko kislino, ki se hidrolizirata v sečnino in glikolaldehid
  • alternativna glikoliza: glukoza se pretvori v fruktozo-1,6-bisfosfat in ta encim ketolaza pretvori v glikolaldehid.

Glikolni aldehid se tvori tudi med predelavo etilen glikola v jetrih, v primeru zastrupitve s to spojino, in paradoksalno je, da so presnovni produkti bolj nevarni kot sam strup.

Glikolni aldehid encim aldehid oksidaza oksidira v glikolno kislino, ta pa encim laktat dehidrogenaza v glioksilno kislino.

Vse te snovi so strupi, ki zavirajo tkivno dihanje in sintezo beljakovin, blokirajo mitohondrijski prenos elektronov, ločujejo oksidacijo in fosforilacijo, tj. kemična energija, ki se sprosti med zgorevanjem organskih molekul, se razprši kot toplota in se ne uporablja za upravljanje biokemičnega transporterja.

Telo je zelo pametno prišlo na misel, da strupe pretvori v koristno snov glicin. To naredijo jetrne celice v posebnih organelih - mikrotelesih (peroksisomi).

Glavna reakcija nevtralizacije glioksilne kisline je kombinacija z alaninom.

Darovalec aminokislin v tej reakciji je aminokislina alanin, ki se pretvori v piruvat. Reakcija poteka s sodelovanjem encima AlaninGlioksilatAminoTransferaza, ki ga spremlja aktivna oblika vitamina B6 - piridoksalni fosfast.

Glioksilna kislina in ornitin

Druga reakcija nevtralizacije glioksilne kisline je kombinacija z ornitinom, izhod pa je glicin in γ-semialdehid glutaminske kisline. Reakcija aktivno poteka v jetrih.

Kje dobiti ornitin? Orninin se tvori iz arginina v procesu razstrupljanja sečnine.

Neposredna sinteza glicina iz glioksilne kisline

Glicin lahko nastane z neposredno sintezo iz glioksilne kisline. V tem primeru odvzame aminsko glavo iz vseprisotnega glutamata, ki se spremeni v α-ketoglutarat. Reakcija poteka s sodelovanjem encima GlicinAminoTransferaza. Upoštevajte, da je reakcija reverzibilna, tj. glicin lahko deluje kot vir glioksilne kisline in to ni led.

Tako se glicin sintetizira kot končni presnovek na poti za razstrupljanje glikolaldehida, glikolne kisline in glioksilne kisline. Ker govorimo o zastrupitvi, moram reči, da se glioksilna kislina lahko pretvori v oksalno kislino in da se po ulovu kalcija obori in tvori oksalate - kalcijeve soli oksalne kisline. Oksalati so igličasti kristali, ki poškodujejo sečne kanale in tvorijo ledvične kamne. Nastanek velikih količin oksalatov vodi do okvarjenega delovanja ledvic z zastrupitvijo z etilen glikolom.

Zakaj sem In na to, da v nekaterih primerih glicin deluje kot vir glioksilne kisline z vsemi posledicami v obliki tvorbe oksalatnih kamnov v ledvicah.

Sinteza glicina iz sarkozina

Sarkozin je pomemben udeleženec biokemijskega cevovoda, v katerega je vključen kot darovalec enoogljikove skupine v reakcijah transmetilacije, tj. izmenjava metilnih ostankov CH3.. Sarkozin se tvori med razgradnjo holina. Preoblikovanje sarkozina je tesno povezano z glicinom. Sarkozin se tvori iz glicina, tako neposredno kot skozi dolgo biokemijsko verigo, na začetku katere se glicin pretvori v serin, nato skozi številne spojine nastane holin in iz tega med razgradnjo dobi sarkozin.

Pri sesalcih (in ljudeh) je bil ugotovljen encimski sistem, ki se nahaja v mitohondrijih in sarkozin razgradi v glicin. 90% sarkozina se razgradi v mitohondrijih jeter in 10% v ledvicah. Reakcija poteka pod delovanjem encima Sarkozin dehidrogenaza, encim pa deluje s pomočjo apoencima, povezanega z mitohondrijsko membrano. Njegova aktivnost se kaže le v prisotnosti specifičnega flavoproteinskega FAD (aktivne oblike vitamina B2 - riboflavina), ki je potreben za prenos elektronov. Ta reakcija lahko poteka z ali brez TetraHydroFolate (THFA - aktivna oblika vitamina B9 - folna kislina). V anaerobnih pogojih, tj. brez kisika THPK ne sodeluje v reakciji, zato nastane prosti formaldehid, strupena snov, ki jo je treba nujno nevtralizirati. V prisotnosti kisika v reakcijo vstopi THPA, ki odvzame ostanek ogljika CH3. iz formaldehida, ki se spremeni v že znani N 5 N 10 metilen4.Folat s sproščanjem vode.

Natančen mehanizem reakcije ni znan. Splošna shema je videti tako:

Reakcija v okolju brez kisika poteka v dveh fazah. S sodelovanjem kisika in THFA - v treh.

Prva stopnja: prenos vodika iz N-metilne skupine sarkozina v FAD, kar omogoča, da voda napada nastalo pozitivno nabito karbokacijo s tvorbo vmesne spojine. Metilna glava je odrezana, z drugimi besedami, demetilacija N-metilne skupine na sarkozinu. FAD H se v prvi fazi reducira - oksidira s kisikom in tvori vodikov peroksid.

Intermediat brez THFA se s sproščanjem formaldehida oksidira v glicin.

Na tretji stopnji se razstrupi formaldehid, ki zahteva THFA (aktivna oblika folne kisline - vitamin B9). THFA prevzame enoogljični ostanek iz formaldehida in se pretvori v N 5, N 10-metilen tetrahidrofolat.

Preoblikovanje poteka v štirih stopnjah s sproščanjem vode.

Zaključek

Glicin je aktivni udeleženec biokemijskega cevovoda, ki sodeluje pri prenosu enoogljičnega ostanka CH3., tiste. v reakcijah metilacije. Izmenjava glicina je tesno povezana z izmenjavo druge aminokisline - serina in aktivne oblike vitamina B9 - folne kisline THFA. Biološki pomen teh procesov je v prenosu enoogljičnega ostanka po biokemijskem transporterju, medtem ko glicin deluje kot vir enoogljičnega ostanka, THPA pa je prenosna povezava, medtem ko se nevarni homocistein, ki nastane v procesu biosinteze, nevtralizira s tvorbo varne aminokisline metionina.

Glicin je končni varen produkt pri razstrupljanju celičnih strupov, ki so biosintetskega izvora, tj. ki nastanejo v telesu med delovanjem biokemijskega transporterja in izvora hrane, tj. vstopanje v telo od zunaj, s hrano. To so glikolni aldehid, glikolna kislina in glioksilna kislina. Kot rezultat transformacij v jetrih se celični strupi pretvorijo v varen glicin.

Glicin je tudi končni varen produkt pri uporabi holina in sarkozina, pri katerem nastane celični strup - formaldehid.

Razpad biološko aktivnih molekul povzroči nastanek v telesu nevarnih snovi, ki zahtevajo nevtralizacijo. Telo si prizadeva v obliki energije in dela encimov in vitaminov, da bi začelo recikliranje molekul odpadkov, ki strupe pretvarjajo v glicin. Glicin pa veže izmenjavo aminokislin, purinskih baz, porfirinov in s pomočjo aminokislinskega serina hrani presnovo ogljikovih hidratov in telesu daje energijo.

  1. P. 6. Malinovsky A.V. "Transaminiranje treonina"
  2. P. 15. Malinovsky A.V. "Transaminiranje treonina"

_ "style = 'position: relative; display: inline-block; / * height: 24px; * / / * padding: 0 12px 0 27px; * / / * border-radius: 12px; * / kurzor: kazalec; / * ozadje: # 21A5D8; * / dekoracija besedila: nič; oblazinjenje: 2px 8px 2px 29px; / * velikost pisave: 14px; * / / * družina pisav: Arial, sans-serif; * / / * barva: #FFF ; * / line-height: 25px; margin: 6px; color: # 000; background: #fff; border: 1px solid #ccc; border-radius: 3px; vertical-align: middle; font-family: "Helvetica Neue", Arial, sans-serif; velikost pisave: 13px; višina črte: 20px; kurzor: kazalec; višina črte: 19px; '>

Izmenjava serina in glicina

Serin in glicin sta polarni in nebistveni aminokislini.

Vloga reakcije za pretvorbo serina v glicin je tvorba aktivne oblike tetrahidrofolne kisline - Npet,Ndeset-metilen-THPA.

Reakcija medsebojne pretvorbe glicina in serina

Hkrati je ta reakcija prva na poti serinskega katabolizma. V drugih reakcijah njegove presnove, serin

  • med sintezo glukoze podvrže neoksidativni deaminaciji pod delovanjem encima serin dehidrataze in tvori piruvat,
  • dekarboksilati na poti tvorbe holina ali betaina,
  • pri tvorbi sfingozina - kondenzira s palmitinsko kislino.

Kljub enostavnosti njihove strukture sta glicin in serin zelo zahtevani aminokislini v celicah. Zaradi medsebojne konverzije se seznam možnih poti presnove teh aminokislin še razširi..

20 aminokislin: imena, formule, pomen. Alanin, valin, serin, lizin, prolin, tirozin

Kemikalije, ki vsebujejo strukturne sestavine molekule karboksilne kisline in amina, se imenujejo aminokisline. To je splošno ime za skupino organskih spojin, ki vključuje ogljikovodikovo verigo, karboksilno skupino (-COOH) in amino skupino (-NH2). Njihove predhodnice so karboksilne kisline, molekule, v katerih je vodik na prvem ogljikovem atomu nadomeščen z amino skupino, pa imenujemo alfa aminokisline..

Za encimske reakcije biosinteze, ki potekajo v telesu vseh živih bitij, je koristnih le 20 aminokislin. Te snovi se imenujejo standardne aminokisline. Obstajajo tudi nestandardne aminokisline, ki so vključene v nekatere posebne beljakovinske molekule. Ne najdemo jih povsod, čeprav v divjini opravljajo pomembno funkcijo. Verjetno so radikali teh kislin spremenjeni po biosintezi.

Splošne informacije in seznam snovi

Obstajata dve veliki skupini aminokislin, ki so bile izolirane zaradi vzorcev njihovega pojavljanja v naravi. Natančneje, obstaja 20 standardnih aminokislin in 26 nestandardnih aminokislin. Prve najdemo v beljakovinah katerega koli živega organizma, druge pa so značilne za posamezne žive organizme..

20 standardnih aminokislin je razdeljenih na 2 vrsti, odvisno od sposobnosti sinteze v človeškem telesu. Te so nadomestljive, ki se v človeških celicah lahko tvorijo iz predhodnikov, in nenadomestljive, za sintezo katerih ni encimskega sistema ali substrata. Bistvenih aminokislin v hrani morda ni, saj njihovo telo lahko sintetizira in po potrebi dopolni njihovo količino. Telo ne more pridobiti esencialnih aminokislin samo, zato jih je treba dobaviti s hrano.

Biokemiki so identificirali imena aminokislin iz nenadomestljive skupine. Poznanih jih je 8:

  • metionin;
  • treonin;
  • izolevcin;
  • levcin;
  • fenilalanin;
  • triptofan;
  • valin;
  • lizin;
  • pogosto vključujejo tudi histidin.

To so snovi z drugačno strukturo ogljikovodikovega radikala, vendar vedno s prisotnostjo karboksilne skupine in amino skupine na alfa-C-atomu.

Skupina nebistvenih aminokislin vsebuje 11 snovi:

  • alanin;
  • glicin;
  • arginin;
  • asparagin;
  • asparaginska kislina;
  • cistein;
  • glutaminska kislina;
  • glutamin;
  • prolin;
  • serin;
  • tirozin.

V bistvu je njihova kemijska struktura enostavnejša od strukture nenadomestljivih, zato je njihova sinteza lažja za telo. Večine esencialnih aminokislin ni mogoče pridobiti samo zaradi odsotnosti substrata, to je molekule predhodnika z reakcijo transaminiranja.

Glicin, alanin, valin

Pri biosintezi beljakovinskih molekul se najpogosteje uporabljajo glicin, valin in alanin (formula za vsako snov je prikazana spodaj na sliki). Te aminokisline so po kemijski zgradbi najpreprostejše. Snov glicin je sploh najpreprostejša v razredu aminokislin, to pomeni, da poleg alfa-ogljikovega atoma spojina nima radikalov. Vendar tudi strukturno najpreprostejša molekula igra pomembno vlogo pri vzdrževanju življenja. Iz glicina se sintetizirajo zlasti porfirinski obroč hemoglobina in purinske baze. Porfirni obroč je beljakovinsko območje hemoglobina, namenjeno zadrževanju atomov železa kot dela sestavne snovi.

Glicin sodeluje pri zagotavljanju vitalne aktivnosti možganov in deluje kot zaviralni mediator centralnega živčnega sistema. To pomeni, da je bolj vključen v delo možganske skorje - njenega najbolj kompleksno organiziranega tkiva. Še pomembneje je, da je glicin substrat za sintezo purinskih baz, potrebnih za tvorbo nukleotidov, ki kodirajo dedne informacije. Poleg tega glicin služi kot vir za sintezo ostalih 20 aminokislin, sam pa se lahko tvori iz serina.

Aminin aminokislina ima nekoliko bolj zapleteno formulo kot glicin, saj ima metilni radikal nadomeščen z enim atomom vodika pri alfa-ogljikovem atomu snovi. Hkrati alanin ostaja tudi ena najpogosteje vključenih molekul v procese biosinteze beljakovin. V naravi je del vseh beljakovin..

Valin, ki ga v človeškem telesu ni mogoče sintetizirati, je aminokislina z razvejano ogljikovodikovo verigo, sestavljeno iz treh atomov ogljika. Izopropilni radikal daje molekuli večjo težo, vendar zaradi tega v celicah človeških organov ni mogoče najti podlage za biosintezo. Zato je treba valin oskrbovati s hrano. Prisoten je predvsem v strukturnih beljakovinah mišic.

Rezultati raziskav potrjujejo, da je valin bistven za delovanje centralnega živčnega sistema. Zlasti zaradi svoje sposobnosti obnavljanja mielinske ovojnice živčnih vlaken se lahko uporablja kot pomožno sredstvo pri zdravljenju multiple skleroze, odvisnosti od drog, depresije. V velikih količinah ga najdemo v mesnih izdelkih, rižu, suhem grahu.

Tirozin, histidin, triptofan

V telesu se tirozin lahko sintetizira iz fenilalanina, čeprav ga v velikih količinah dobimo z mlečno hrano, predvsem s skuto in siri. Je del kazeina, živalskih beljakovin, ki jih v skuti in sirovih izdelkih najdemo v presežku. Ključna vrednost tirozina je, da njegova molekula postane substrat za sintezo kateholaminov. To so adrenalin, noradrenalin, dopamin - mediatorji humoralnega sistema uravnavanja telesnih funkcij. Tirozin lahko tudi hitro prodre skozi krvno-možgansko pregrado, kjer se hitro pretvori v dopamin. Molekula tirozina sodeluje pri sintezi melanina in zagotavlja pigmentacijo kože, las in irisa očesa.

Aminokislina histidin je del strukturnih in encimskih beljakovin v telesu, je substrat za sintezo histamina. Slednji uravnava izločanje želodca, sodeluje pri imunskih reakcijah in ureja celjenje poškodb. Histidin je bistvena aminokislina, telo pa svoje zaloge dopolnjuje le s hrano.

Tudi triptofana telo ne more sintetizirati zaradi kompleksnosti verige ogljikovodikov. Je del beljakovin in je substrat za sintezo serotonina. Slednji je nevrotransmiter, zasnovan za uravnavanje ciklov budnosti in spanja. Triptofan in tirozin - ta imena aminokislin bi si morali nevrofiziologi zapomniti, saj sintetizirajo glavne mediatorje limbičnega sistema (serotonin in dopamin), ki zagotavljajo prisotnost čustev. Hkrati ne obstaja molekularna oblika, ki bi zagotavljala kopičenje esencialnih aminokislin v tkivih, zato morajo biti v hrani prisotne vsak dan. Beljakovinska hrana v količini 70 gramov na dan v celoti izpolnjuje te potrebe telesa.

Fenilalanin, levcin in izolevcin

Fenilalanin je opazen po tem, da se iz njega sintetizira aminokislina tirozin, kadar ga primanjkuje. Fenilalanin sam je strukturna sestavina vseh beljakovin v živi naravi. Je presnovni predhodnik nevrotransmiterja feniletilamin, ki zagotavlja duševno osredotočenost, dvig razpoloženja in psihostimulacijo. V Ruski federaciji je v koncentraciji več kot 15% prepovedan pretok te snovi. Učinek feniletilamina je podoben učinku amfetamina, vendar se prvi ne razlikuje po škodljivih učinkih na telo in se razlikuje le v razvoju duševne odvisnosti.

Ena glavnih snovi aminokislinske skupine je levcin, iz katerega se sintetizirajo peptidne verige katere koli človeške beljakovine, vključno z encimi. Spojina, uporabljena v čisti obliki, lahko uravnava delovanje jeter, pospešuje regeneracijo njihovih celic in zagotavlja pomlajevanje telesa. Zato je levcin aminokislina, ki je v obliki zdravila. Je zelo učinkovit pri dodatnem zdravljenju ciroze jeter, anemije, levkemije. Levcin je aminokislina, ki močno olajša rehabilitacijo bolnikov po kemoterapiji.

Izolevcin, tako kot levcin, telo ne more sintetizirati samostojno in spada v skupino nenadomestljivih. Vendar ta snov ni droga, saj jo telo po njej le malo potrebuje. V bistvu pri biosintezi sodeluje le eden od njegovih stereoizomerov (2S, 3S) -2-amino-3-metilpentanojska kislina.

Prolin, serin, cistein

Snov prolin je aminokislina s cikličnim ogljikovodikovim radikalom. Njegova glavna vrednost je v prisotnosti ketonske skupine verige, zato se snov aktivno uporablja pri sintezi strukturnih beljakovin. Redukcija heterocikličnega ketona v hidroksilno skupino s tvorbo hidroksiprolina tvori več vodikovih vezi med kolagenovimi verigami. Posledično se niti tega proteina prepletajo in zagotavljajo močno medmolekularno strukturo.

Prolin je aminokislina, ki zagotavlja mehansko trdnost človeškim tkivom in okostjem. Najpogosteje ga najdemo v kolagenu, ki ga najdemo v kosteh, hrustancu in vezivnem tkivu. Tako kot prolin je tudi cistein aminokislina, iz katere se sintetizira strukturni protein. Vendar to ni kolagen, temveč skupina snovi, imenovana alfa-keratini. Tvorijo rožni sloj kože, nohti, prisotni so v lasnih luskah.

Snov serin je aminokislina, ki obstaja v obliki optičnih L in D-izomerov. Je nebistvena snov, sintetizirana iz fosfoglicerata. Serin se lahko tvori iz glicina med encimsko reakcijo. Ta interakcija je reverzibilna in zato se glicin lahko tvori iz serina. Glavna vrednost slednjega je, da se iz serina sintetizirajo encimski proteini oziroma njihovi aktivni centri. Serin je pogosto prisoten v strukturnih beljakovinah.

Arginin, metionin, treonin

Biokemiki so ugotovili, da prekomerno uživanje arginina izzove razvoj Alzheimerjeve bolezni. Snov pa ima poleg negativne vrednosti tudi funkcije, ki so ključne za razmnoževanje. Zlasti zaradi prisotnosti gvanidinske skupine, ki je v celici v kationni obliki, spojina lahko tvori ogromno število vodikovih medmolekularnih vezi. Zahvaljujoč temu arginin v obliki cviteriona pridobi sposobnost vezave na fosfatna področja molekul DNA. Rezultat interakcije je tvorba številnih nukleoproteinov - embalažne oblike DNA. Arginin se med spremembo pH jedrnega matriksa celice lahko odlepi od nukleoproteina in tako omogoči odvijanje verige DNA in začetek prevajanja za biosintezo beljakovin.

Aminokislina metionin v svoji strukturi vsebuje atom žvepla, zato ima čista kristalna snov zaradi sproščenega vodikovega sulfida neprijeten gnit vonj. V človeškem telesu metionin opravlja regenerativno funkcijo in spodbuja celjenje membran jetrnih celic. Zato se proizvaja v obliki aminokislinskega pripravka. Tudi drugo zdravilo je sintetizirano iz metionina, namenjeno diagnozi tumorjev. Sintetizira se z nadomestitvijo enega ogljikovega atoma z njegovim izotopom C11. V tej obliki se aktivno kopiči v tumorskih celicah, kar omogoča določitev velikosti možganskih novotvorb.

Za razliko od zgornjih aminokislin je treonin manj pomemben: aminokisline se iz njega ne sintetizirajo in njegova vsebnost v tkivih je nizka. Glavna vrednost treonina je njegova vključitev v beljakovine. Ta aminokislina nima posebnih funkcij.

Asparagin, lizin, glutamin

Asparagin je pogosta nebistvena aminokislina, ki je prisotna v L-izomeru sladkega okusa in grenkem D-izomeru. Beljakovine v telesu nastanejo iz asparagina, oksaloacetat pa se sintetizira z glukoneogenezo. Ta snov lahko oksidira v ciklu trikarboksilne kisline in daje energijo. To pomeni, da asparagin poleg svoje strukturne funkcije opravlja tudi energijo.

Lizin, ki se ne more sintetizirati v človeškem telesu, je aminokislina z alkalnimi lastnostmi. Uporablja se predvsem za sintezo imunskih beljakovin, encimov in hormonov. V tem primeru je lizin aminokislina, ki neodvisno kaže protivirusna sredstva proti virusu herpesa. Vendar se snov ne uporablja kot zdravilo..

Aminokislina glutamin je v krvi prisotna v koncentracijah, ki so veliko višje od drugih aminokislin. Ima glavno vlogo v biokemijskih mehanizmih presnove dušika in izločanja presnovkov, sodeluje pri sintezi nukleinskih kislin, encimov, hormonov, lahko okrepi imunost, čeprav se ne uporablja kot zdravilo. Toda glutamin se med športniki pogosto uporablja, saj pomaga pri okrevanju po vadbi in odstranjuje presnovke dušika in butirata iz krvi in ​​mišic. Ta mehanizem za pospešitev okrevanja športnikov se ne šteje za umetnega in upravičeno ne šteje za doping. Poleg tega ni laboratorijskih metod za odkrivanje športnikov pri takem dopingu. Glutamin najdemo tudi v pomembnih količinah v hrani.

Asparaginska in glutaminska kislina

Asparaginske in glutaminske aminokisline so zaradi svojih lastnosti aktiviranja nevrotransmiterjev izjemno dragocene za človeško telo. Pospešujejo prenos informacij med nevroni in zagotavljajo vzdrževanje delovanja možganskih struktur, ki ležijo pod skorjo. V takih strukturah sta pomembni zanesljivost in stalnost, ker ti centri uravnavata dihanje in krvni obtok. Zato kri vsebuje ogromno asparaginina in glutaminskih aminokislin. Prostorska strukturna formula aminokislin je prikazana na spodnji sliki.

Asparaginska kislina sodeluje pri sintezi sečnine in odstranjuje amoniak iz možganov. Je bistvena snov za vzdrževanje visoke stopnje razmnoževanja in obnavljanja krvnih celic. Seveda je pri levkemiji ta mehanizem škodljiv, zato se za dosego remisije uporabljajo pripravki encimov, ki uničujejo asparaginsko aminokislino.

Četrtina vseh aminokislin v telesu je glutaminska kislina. To je nevrotransmiter postsinaptičnega receptorja, ki je potreben za sinaptični prenos impulzov med nevronskimi procesi. Za glutaminsko kislino pa je značilna tudi ekstrasinaptična pot prenosa informacij - volumetrična nevrotransmisija. Ta metoda je v središču spomina in je nevrofiziološka skrivnost, ker še ni pojasnjeno, kateri receptorji določajo količino glutamata zunaj celice in zunaj sinaps. Vendar pa naj bi bila količina snovi zunaj sinapse pomembna za volumetrično nevrotransmisijo..

Kemična zgradba

Vse nestandardne in 20 standardnih aminokislin imajo skupen strukturni načrt. Vključuje ciklično ali alifatsko ogljikovodikovo verigo z radikali ali brez njih, amino skupino pri alfa atomu ogljika in karboksilno skupino. Ogljikovodikova veriga je lahko katera koli, tako da ima snov reaktivnost aminokislin, mesto glavnih radikalov je pomembno.

Amino skupina in karboksilna skupina morata biti pritrjeni na prvi atom ogljika v verigi. V skladu z nomenklaturo, sprejeto v biokemiji, se imenuje alfa atom. To je pomembno za tvorbo peptidne skupine - najpomembnejše kemijske vezi, zaradi katere beljakovine obstajajo. Z vidika biološke kemije je življenje način obstoja beljakovinskih molekul. Glavni pomen aminokislin je tvorba peptidne vezi. V članku je predstavljena splošna strukturna formula aminokislin.

Fizične lastnosti

Kljub podobni strukturi ogljikovodikove verige se aminokisline po fizikalnih lastnostih bistveno razlikujejo od karboksilnih kislin. Pri sobni temperaturi so hidrofilne kristalne snovi, dobro topne v vodi. V organskem topilu se aminokisline zaradi disociacije na karboksilni skupini in izločanja protona slabo raztopijo in tvorijo mešanice snovi, vendar ne prave raztopine. Mnoge aminokisline so sladkega okusa, karboksilne pa kisle.

Te fizikalne lastnosti so posledica prisotnosti dveh funkcionalnih kemičnih skupin, zaradi katerih se snov v vodi obnaša kot raztopljena sol. Pod delovanjem molekul vode se odcepi proton od karboksilne skupine, katere akceptor je amino skupina. Zaradi premika elektronske gostote molekule in odsotnosti prosto gibljivih protonov, pH (indeks kislosti), ostane raztopina dovolj stabilna, ko ji dodamo kisline ali alkalije z visokimi disociacijskimi konstantami. To pomeni, da aminokisline lahko tvorijo šibke varovalne sisteme, ki ohranjajo telesno homeostazo..

Pomembno je, da je modul naboja disociirane molekule aminokisline enak nič, saj atom, ki se odcepi od hidroksilne skupine, prevzame atom dušika. Na dušiku v raztopini pa nastane pozitiven naboj, na karboksilni skupini pa negativni naboj. Sposobnost disociacije je neposredno odvisna od kislosti, zato za raztopine aminokislin obstaja izoelektrična točka. To je pH (indeks kislosti), pri katerem ima večina molekul nič naboja. V tem stanju mirujejo v električnem polju in ne prevajajo toka..

Izmenjava glicina in serina.

To so zamenljive aminokisline, ki se preobrazijo druga v drugo.

Glavni način razgradnje glicina je razgradnja na CO2, H2O in metilen-THPA (aktivni C1):

Vse druge oblike aktivnega C1 lahko nastanejo iz metilen-THPA: formil-THPA, metil-THPA, meten-THPA, oksimetil-THPA kot rezultat reakcij oksidacije ali redukcije metilen-THPA.

Aktivni C1, tvorjen iz glicina, sodeluje pri sintezi dušikovih baz purinov. Poleg tega glicin s celotno molekulo sodeluje pri sintezi hemoglobinskega hema in drugih hemoproteinov, pri sintezi purinskih dušikovih baz, pri sintezi parnih žolčnih kislin (glikoholna kislina), pri sintezi kreatina, pri sintezi tripeptida glutationa. Tudi glicin v jetrih sodeluje pri razstrupljanju benzojske kisline, ki se spremeni v hipurno kislino:

Glavna pot za razgradnjo serina je njegova pretvorba v metilen-THPA in glicin:

Serin s celotno molekulo sodeluje pri sintezi kompleksnih lipidov - fosfolipidov. Vključen je v sintezo fosfatidilserina, ki se dekarboksilira in pretvori v fosfatidiletanolamin, ki se po metilaciji pretvori v fosfatidilholin. Aktivna oblika metionina, S-adenozilmetionin, je vključena v reakcijo metilacije..

Serin v sestavi encimskih beljakovin sodeluje pri tvorbi katalitičnega centra encima, na primer v serinskih proteazah: tripsinu, kimotripsinu itd. Serin sodeluje tudi pri tvorbi hidracijske lupine beljakovin, ker je polarna aminokislina.